Induction par la chaleur d'une protéine mitochondriale de faible masse moléculaire chez le pois
Institution:
Université Joseph Fourier (Grenoble)Disciplines:
Directors:
Abstract EN:
Pas de résumé disponible.
Abstract FR:
Le but de cette these est d'etudier la reponse moleculaire de la mitochondrie de feuille de pois aux fortes temperatures. Apres une synthese bibliographique traitant des proteines dont la synthese et l'accumulation sont induites par la temperature, nous avons mis en evidence dans le premier chapitre des resultats une proteine nouvellement induite par un traitement des plantes entieres de 3 heures a 40c, au sein des mitochondries foliaires. De masse moleculaire 22 kda, c'est une proteine soluble representant 1 a 2% des proteines matricielles totales, et qui apparait des 30 minutes de stress. Dans le deuxieme chapitre, nous avons purifie partiellement l'hsp22 (heat shock protein de 22 kda) par chromatographie sur colonne et avons developpe des anticorps polyclonaux. A l'aide de cet outil, nous avons demontre l'existence de l'hsp22 dans les mitochondries de tissus non chlorophylliens. De plus, elle appartient a une structure de masse moleculaire elevee, 230 kda. Dans le troisieme chapitre, nous avons clone par pcr (polymerase chain reaction) puis sequence le fragment d'adn correspondant a l'hsp22 matricielle. La sequence primaire en acides amines deduite a alors permis la recherche d'homologies entre l'hsp22 et les autres hsps connues. L'hsp22 appartient a une famille de petites hsps reunies par leurs regions consensus communes et nous suggerons, au sein de cette famille l'existence d'une nouvelle classe d'hsps localisee dans les mitochondries, en plus des quatre classes deja repertoriees (deux cytosoliques, une chloroplastique, une endoplasmique). L'obtention de la sequence nucleotidique a alors conduit, dans le quatrieme chapitre, a etudier l'expression de l'hsp22, en suivant l'accumulation et la disparition du messager de 900 bases et de l'hsp22 elle-meme