Abstract FR:

L'enveloppe des plastes porte de nombreuses activités de transport et assure l'import des protéines chloroplastiques qui sont codées par le génome nucléaire. Cet import est strictement dépendant de la présence d'une séquence d'adressage chloroplastique clivable localisée en N-terminal de ces protéines. Nous avons démontré que la protéine ceQORH est la première protéine identifiée qui soit adressée vers la membrane interne de l'enveloppe tout en étant dépourvue d'une séquence d'adressage chloroplastique clivable. Cette protéine possède un domaine central essentiel à son import dans les chloroplastes, un domaine N-terminal qui permet une interaction aspécifique de cette protéine avec les membranes et un domaine C-terminal qui est responsable de la localisation spécifique de cette protéine dans l'enveloppe. Enfin, nous avons démontré que ces domaines agissent de concert pour diriger la protéine ceQORH vers une nouvelle voie d'import des protéines dans les chloroplastes. La protéine ceQORH appartient à la famille des qui nones oxydoréductases est pourrait donc être la première protéine identifiée dans la chaine de transfert d'électron de l'enveloppe. Nous avons démontré que cette protéine interagit de manière spécifique avec le NADPH el que l'activité NADPH : quinone oxydoréductase de l'enveloppe est reliée à la présence de la protéine ceQORH dans ce système membranaire. Nous avons également validé la localisation chloroplastique de deux transporteurs de phosphate potentiels (P56/4 et P56/2). L'expression de ces protéines dans des ovocytes de Xenopus laevis nous a permis de conclure que les protéines P56/4 et P56/2 peuvent catalyser une activité de transport de phosphate.