Abstract FR:

Chez les bactéries, la méthionine estérifiée à l'arnt initiateur est modifiée par l'addition d'un groupement formyl catalysée par la methionyl-arnt-formyl transferase (fmt). Le premier volet de ce travail a permis l'identification des nucléotides dans la tige acceptrice de l'arnt initiateur déterminant sa formylation spécifique. Le gène (fmt) codant pour la methionyl-arnt-formyltransferase à été clone et séquence. Par inactivation du gène fmt, des souches déficientes en activité fmt ont été construites et caractérisées. Enfin, nous montrons in vivo que la formylation de l'arnt initiateur joue un double rôle en favorisant son intervention dans le démarrage de la traduction et en empêchant sa prise en charge par l'appareil d'allongement des chaines peptidiques.