Abstract FR:

La "trans-traduction" est un mécanisme bactérien qui permet la libération de ribosomes bloqués en cours de synthèse protéique. Ce mécanisme fait intervenir l'ARN transfert-messager (ARNtm), comportant un domaine ARNt et un cadre ouvert de lecture, et la protéine SmpB. Chez certaines espèces, le gène codant pour l'ARNtm a subi une permutation circulaire dont la transcription aboutit à un ARN précurseur maturé sous la forme de deux ARN distincts. Nous avons caractérisé par cartographie chimique et enzymatique la structure secondaire de cet ARNtm en deux parties. D'autre part, nous avons déterminé, par résonance magnétique nucléaire, le degré de similarité structurale entre le domaine assurant la fonction ARNt de la molécule (TLD) et les ARNt standards. Nous avons montré que ce domaine interagit avec SmpB. Afin d'obtenir des informations supplémentaires sur l'initiation de la trans-traduction, nous avons entrepris de résoudre la structure du complexe TLD/SmpB par RMN.