Abstract FR:

Lors de la migration cellulaire nécessite, les contacts focaux, points d'ancrage des cellules à la matrice extracellulaire, constituent des sites particulièrement remaniés. La paxilline en est un des composants protéiques essentiels. Ce travail de thèse a porté sur l’étude de la dégradation de la paxilline pendant la migration cellulaire et de la régulation de ce phénomène par phosphorylation. Nous nous sommes plus particulièrement intéressés aux sérines 188/190, les deux résidus principalement phosphorylés en réponse à l’adhésion cellulaire mais dont la fonction restait à découvrir. Nous avons pu montrer que la paxilline est dégradée par la voie protéasomale et que, lorsque les cellules migrent, la dégradation de la paxilline est retardée. De plus, ce retard de dégradation requiert la phosphorylation des sérines 188/190. Nous avons également pu montrer que la phosphorylation des sérines 188/190 régule l’étalement, la migration cellulaire, et la dynamique des protrusions membranaires.