Abstract FR:

Le traitement des cultures primaires de cellules corticosurrenaliennes bovines par des concentrations nanomolaires d'acth induit une augmentation de 10 fois de la synthese d'une proteine secretee de masse moleculaire apparente 195 kda en gel de polyacrylamide en presence de sds en conditions reductrices. Cette proteine a ete appelee cisp (corticotropin-induced secreted protein). L'induction de la secretion de cisp par l'acth est reproduite par les analogues de l'ampc et les activateurs de l'adenylcyclase. Cisp a ete purifiee a homogeneite apparente avec un rendement total de 43% par chromatographie d'affinite sur heparine-agarose et d'echange d'ions sur mono q. La sequence en acides amines nh#2-terminale et celle de plusieurs peptides tryptiques ont revele que cisp est apparentee par sa structure aux membres de la famille des thrombospondines (tsp). Cisp bovine semble etre plus homologue a tsp#2 de souris (85% d'identite dans la partie nh#2-terminale comportant 29 acides amines) qu'a tsp#1 de souris (18%) d'identite dans la meme region). Sous sa forme native, cisp est composee de trois monomeres relies par des ponts disulfures. Nous avons observe par ailleurs que cisp lie le calcium et que c'est une proteine adhesive pour les cellules steroidogenes du cortex surrenal et les cellules endotheliales de capillaires du cortex surrenal. Ainsi, cisp possede les proprietes a la fois structurales et fonctionnelles des thrombospodines mais en differe de par la regulation de son expression. Elle pourrait etre impliquee dans les interactions cellulaires dans le cortex surrenal et jouer un role dans le maintien de la vascularisation tres developpee de ce tissu