Abstract FR:

L'hydrolyse du gtp par la transducine dans les batonnets retiniens est une des etapes necessaires a la desactivation de la cascade de la phototransduction. Cette activite gtpase a ete l'objet de nombreuses etudes avec des resultats tres variables. Le but de ce travail etait de comprendre la raison de cette variabilite. Les mesures effectuees sont des mesures biochimiques, a l'etat stationnaire, sur des batonnets de bovins. Dans un premier temps, une etude des differents parametres pouvant influencer cette activite gtpase a ete menee, a la recherche d'une etape limitante dans le cycle d'activation-desactivati on de la transducine. Nous montrons que l'etape qui impose sa vitesse est l'hydrolyse du gtp. Dans un deuxieme temps, un mecanisme de regulation de l'activite gtpase de la transducine par son effecteur, la phosphodiesterase specifique du gmpc, a ete mise en evidence. L'activation de la pde par la transducine se fait par formation d'un complexe lie a la membrane. L'activite gtpase des transducines impliquees dans de tels complexes est plus grande que celle des transducines libres (d'un facteur 5 a 10). L'influence respective des sous-unites de la pde dans cette regulation a ensuite ete etudiee. Les sous-unites catalytiques jouent un role important dans cette acceleration de l'activite gtpase. Par contre, la sous-unite inhibitrice seule n'a pas d'effet sur la vitesse d'hydrolyse du gtp. Ce dernier resultat differe de celui obtenu par d'autres auteurs sur des batonnets de grenouille. Une autre difference entre le bovin et la grenouille a egalement ete mise en evidence concernant l'effet du gmpc sur l'interaction transducine-pde