Abstract FR:

Ce travail porte sur l'étude de l'assemblage de séquences de la tige de la protéine fibre d'adénovirus. Le domaine globulaire C-terminal ou "tête" a été décrit comme élément essentiel pour l'assemblage correct de la fibre. Dans le cadre de ce travail, nous avons remplacé la tête par un plus petit motif de trimérisation, le foldon. Les protéines chimériques forment des trimères stables, résistants au SDS et à la protéolyse. Leur structure cristallographique montre que les séquences répétitives de la tige adoptent une conformation native en triple spirale-β. Cependant, en l'absence d'un motif de trimérisation en position C-terminale, les séquences issues de la partie tige, aussi courtes que 6 acides aminés, ont tendance à former des fibrilles de type amyloi͏̈de. Ces séquences peuvent servir en tant que systèmes modèles pour l'étude des motifs β fibrillaires dans deux contextes différents, natif et amyloi͏̈de