Abstract FR:

L'actine est la proteine la plus abondante des cellules eucaryotes. Cette molecule s'assemble en filaments semi-flexibles qui constituent une partie du cytosquelette. Ces filaments qui polymerisent et depolymerisent rapidement permettent a la cellule de se deplacer et de changer de forme. Un systeme modele pour etudier la motilite cellulaire est la bacterie listeria monocytogenes qui utilise la polymerisation de l'actine pour se deplacer a des vitesses d'environ 0. 1 m/s dans des cellules mammiferes. L'assemblage de l'actine, qui prend la forme d'une comete, est initie par la proteine bacterienne acta ancree a la membrane du parasite. Nous avons mis au point un autre systeme modele ou des particules sont recouvertes de la proteine acta. Avec ce nouveau modele, nous avons etudie quelques proprietes physiques et biochimiques du cytosquelette d'actine. Nous avons effectue des experiences avec un variant de la proteine acta. Nous avons couple cette proteine sur des particules spheriques que nous avons melangees dans des extraits cellulaires. Nous avons observe la formation d'un gel d'actine dont l'epaisseur depend de la taille des billes. Nous proposons par un modele quantitatif que le gel d'actine exerce une contrainte sur la surface des particules. Ce modele peut expliquer l'origine de la force de propulsion de listeria. Nous donnons les resultats obtenus avec deux autres proteines capables de polymeriser l'actine. La proteine gst-pro qui recrute vasp et la proteine gst-wa qui active le complexe arp2/3 et pour laquelle nous avons observe la formation de cometes sur des billes de petites tailles. Nous avons aussi etudie la dynamique de croissance des reseaux d'actine induits par ces differents nucleateurs par video microscopie. Au cours de ce travail nous avons mis au point un systeme pour etudier les proteines du cytosquelette. Il nous a permis de montrer que le complexe gst-pro/vasp est une nouvelle voie de polymerisation de l'actine independante de la voie arp2/3.