Abstract FR:

L'objectif de ce travail est la caracterisation de l'activite superoxyde dismutase (sod) de corynebacterium melassecola et l'evaluation de son role physiologique. La sod cytosolique unique de c. Melassecola a ete purifiee, son gene codant (soda) a ete clone et sequence. L'enzyme est un membre de la famille des fe/mnsods, enzymes largement distribuees dans l'ensemble du regne vivant. Bien que l'enzyme native utilise preferentiellement le manganese comme cofacteur, elle conserve son activite apres subtitution in vitro par du fer. L'analyse d'un mutant soda, obtenu par inactivation insertionnelle, a permis de mettre en evidence le role de la sod de c. Melassecola dans la protection contre le stress superoxyde, son effet protecteur sur les deshydratases, ainsi que son implication dans la viabilite cellulaire apres entree en phase stationnaire de croissance. L'analyse du locus chromosomique a permis d'identifier dans l'environnement de soda, un second gene (msra, codant une peptide methionine sulfoxyde reductase), potentiellement implique dans la reponse au stress oxydatif.