Abstract FR:

L'endopolygalacturonase du champignon phytopathogene fusarium moniliforme a ete purifiee de surnageant de culture. C'est une glycoproteine de masse molaire 49 kda, dont le site actif comprend cinq sous-sites (3/+2). Le ph optimum et la temperature optimale de cette enzyme sont, respectivement, 4 et 30\c. Des homogalacturonanes acetyles ou non, des xylogalacturonanes ainsi que des pectines methylees ont ete prepares pour etudier son mode d'action. Elle degrade les pectines selon un mecanisme d'attaque multi-chaine et hydrolyse les liaisons entre deux residus acide galacturonique au sein des regions homogalacturoniques. Elle produit du monomere et du dimere d'acide galacturonique ainsi que des oligomeres substitues de degres de polymerisation superieurs lorsque le substrat porte des groupements methyles ou acetyles. Ainsi, le pourcentage d'hydrolyse final diminue avec le degre de substitution du substrat et est davantage affecte par l'acetylation que par la methylation. L'enzyme presente la particularite d'accepter des groupements methyles ou acetyles dans son site actif, a condition que les sous-sites situes de part et d'autre du site catalytique, soient occupes par des residus acide galacturonique libres. L'enzyme ne degrade pas les xylogalacturonanes. Des enzymes modifiees ont ete obtenues par mutagenese dirigee. La modification des sites de glycosylation, et donc la modification de la partie glycannique de l'enzyme, influence l'activite enzymatique. Le residu histidine en position 103 serait egalement implique dans l'activite catalytique.