Abstract FR:

Les proprietes d'une aspartyl protease (ap) d'eimeria spp. , l'eimepsine, ont ete etudiees. Quatorze anticorps monoclonaux (acm) ont defini 4 domaines antigeniques independants et conserves sur les eimepsines parasitaire et recombinante. Un intermediaire dans l'activation de l'eimepsine a ete localise dans les globules refringents (gr) et dans des granules cytoplasmiques des sporozoites. Un facteur cellulaire secrete declenche probablement la redistribution de l'eimepsine. Durant le developpement du parasite, l'eimepsine est soit redistribuee en association avec le gr ou bien au pole apical des zoites. Il est possible que les grs abritent une eimepsine pre-formee pouvant etre deployee au pole apical des zoites ou elle cliverait son substrat avant d'etre secretee. Les syntheses de l'arnm de l'eimepsine et de la proteine sont regulees au cours de la sporulation de l'oocyste, l'arnm s'accumulant durant la formation du sporoblaste et la proteine durant la formation du sporocyste et du sporozoite. Si aucun des anticorps n'a inhibe la penetration des sporozoites, l'acm n7c3c11 a inhibe le developpement du parasite et peut traverser les membranes de la cellule hote et du parasite pour aller reagir avec le gr. Dans les sporozoites d'e. Tenella, l'eimepsine est associee a la membrane et ancree, au moins partiellement, par une ancre gpi. Une jonction exon/intron en amont de la sequence de l'ancre gpi, dans le gene de l'eimepsine d'e. Tenella, pourrait signaler un epissage alternatif. , mais seul l'arnm codant pour l'eimepsine avec ancre gpi a ete detecte dans les oocystes. Des etudes comparatives ont revele que les structures genomiques des aps peuvent etre groupees en accord avec les similarites en acides amines entre groupes d'organismes. Les genes de l'eimepsine et de la plasmepsine iii (plasmodium falciparum) sont similaires en termes de position et de phase d'introns, suggerant qu'ils ont un ancetre commun probablement distinct de celui des autres plasmepsines.