Abstract FR:

Les proteines r b c c sont caracterisees par la presence, de l'aminoterminus au carboxyterminus, des trois motifs ring, boite b et coiled coil. Le doigt de zinc du type ring (c 3hc 4) fait partie des interactions intermoleculaires dans des complexes multiproteiques et pourrait jouer un role dans leur assemblage ou stabilisation. Il est aussi responsable, en collaboration avec la boite b, de la localisation compartementalisee subcellulaire des proteines. Le doigt de zinc du type boite b (chc 3 - 4h 2) est implique dans des interactions proteine-proteines, par exemple dans la liaison de pml a rb1. Le domaine de dimerisation par helices hydrophobes (coiled coil) est une super-helice des helices et participe a la dimerisation, ensemble avec la boite b : le coiled coil comme surface d'interaction, la boite b peut-etre comme stabilisateur de l'orientation du coiled coil. Les trois domaines constituent le motif tripartie qui semble jouer un role fondamental dans l'adressage ou l'assemblage des macromolecules. Les membres les mieux etudies de cette famille multiproteique sont pml et les tif1. Pml est une proteine avec des capacites multiples de regulation : elle fait partie des complexes transcriptionnellement actifs, elle reprime (a travers l'apoptose) la croissance et la transformation, et elle controle des fonctions immunitaires, sous influence de l'acide retinoique et des interferons. Nous avons pu eclaircir le mecanisme moleculaire de l'induction transcriptionnelle de pml par les interferons avec l'identification d'elements fonctionnels de reponse aux interferons dans le promoteur de pml. Pml est fusionne au recepteur de l'acide retinoique, rar dans la translocation t(15 ; 17) specifiquement rencontree dans la vaste majorite