Abstract FR:

Les transferrines sont des glycoproteines solubles, bilobales, responsables du transport et de la regulation du fer chez les vertebres et certains invertebres. Cette these est consacree a l'etude des equilibres de formation des complexes entre le fer et deux proteines de la famille des transferrines, l'ovotransferrine, responsable du transport et de la regulation du fer chez les oiseaux, et la lactoferrine, agent de sequestration du fer chez les mammiferes. La capture du fer par l'ovotransferrine s'effectue par quatre phenomenes cinetiques distincts accompagnes par la perte de quatre a six protons. Toutes les constantes cinetiques et thermodynamiques impliquees dans ces etapes reactionnelles sont determinees. Pour un 3<ph<6, la liberation du fer par l'ovotransferrine se fait par six etapes cinetiques distinctes faisant intervenir un gain de six protons. Ces transferts de protons sont probablement controles par des changements de conformation des sites de complexation du fer qui transitent d'une conformation fermee pour l'holoproteine a une conformation ouverte pour l'apoproteine. Avec la lactoferrine, la liberation du fer s'effectue dans des milieux plus acides (ph<3. 5) en quatre etapes cinetiques distinctes. Cette liberation est declenchee par un depliement partiel de la proteine devoilant deux sites specifiques d'interaction avec les anions du sel de fond. Cette interaction favorise la liberation du fer par la lactoferrine. Elle est precedee par des transferts lents de protons indiquant des changements de conformation que nous ignorons pour le moment. Ces differences de comportement sont probablement dues a la nature et au nombre des liaisons-h interdomaines dans chacune de ces transferrines.