Abstract FR:

Le present travail utilise la spectroscopie de fluorescence pour etudier les interactions des molecules du vivant avec leur milieu. Il a porte sur l'apomyoglobine dont la structure et les proprietes sont bien connues. Ont ete employees : l'intensite et la duree de vie d'emission de fluorescence, et l'extinction dynamique et statique. Nous avons employe deux types de sondes : naturelle - les residus tryptophane, ou extrinseque - l'ans. Ces mesures sont completees par de la spectroscopie infra-rouge, du dichroisme circulaire et de la viscosimetrie. Le spectre d'emission de fluorescence des residus tryptophane de l'apomyoglobine est decomposee. A ph 7. 5, le w14 emet avec deux durees de vie tandis que le w7 n'emet qu'avec une seule. La position spectrale de l'emission de fluorescence du w14 est insensible aux changements du milieu (temperature, viscosite ou activite de l'eau). La position spectrale de la fluorescence du w7 n'est pas sensible a la temperature, mais est sensible a la presence d'un additif dans l'eau. Cette difference entre ces deux residus s'explique par le fait que le w14 est enfoui dans la matrice proteique alors que le w7 est accessible en surface. Le deplacement du spectre du w7 est correle a la diffusion de l'additif dans l'eau d'hydratation superficielle de la proteine. La deuteration de l'apomyoglobine indique que l'hydratation implique l'ensemble de la proteine, et surtout sa dynamique. En presence de co-solvants, l'energie d'activation de l'extinction de fluorescence de l'ans depend de l'activite de l'eau. La dynamique proteique moyenne semble modulee par cette activite et donc l'intensite du flux d'eau qui traverse la matrice. Cette variation de la dynamique n'est pas correlee a une grande variation