Abstract FR:

Les proteines ne sont etudiees que depuis relativement peu de temps par les physiciens et presentent toujours de grandes difficultes de modelisation. Ceci est du a la tres grande diversite des interactions, et aussi au fait qu'il semble indispensable de devoir tenir compte de l'ensemble d'entre elles pour expliquer le comportement tres particulier d'une proteine a basse temperature, l'existence d'une structure unique. Nous nous sommes attaches ici a decrire des scenarios possibles de repliement des proteines dans deux approches differentes mais probablement complementaires : d'une part du point de vue des heteropolymeres aleatoires, et de l'autre du point de vue homopolymerique qui semble suffisant pour expliquer la presence de structures a basse temperature. Au niveau thermodynamique, la theorie des heteropolymeres aleatoires a permis de montrer l'existence d'une transition de gel a basse temperature et par la l'existence d'une phase compacte de proteine quasiment unique. D'un point de vue tres different, nous avons etudie un polymere sans desordre possedant les memes dipoles electriques qu'une chaine polypeptidique, c'est-a-dire perpendiculaires aux maillons. Cette propriete suffit pour obtenir une phase structuree spatialement a basse temperature. Ceci permet d'apporter un eclairage nouveau sur cette autre propriete importante des proteines qu'est la presence de structures secondaires. C'est aussi une description en termes de petits objets dont la forme est dictee par les interactions, et dont la physique possede des points communs avec celle des domaines dans les ferromagnetiques dipolaires, ou avec celle des clusters. Enfin, le probleme le moins bien etudie par les outils de la physique est celui de la dynamique. Le