Abstract FR:

Ce travail apporte une contribution dans le domaine de la synthèse et de l'étude de modèles synthétiques fonctionnels de deux hémoprotéines : la myoglobine et la cytochrome c oxydase. Celles-ci assurent respectivement le transport et l'activation du dioxygène chez les mammifères. L'intérêt majeur de ce travail concerne les points suivants : la modélisation du site actif de la myoglobine par une série de complexes ferreux porphyrine-tren met en évidence une remarquable affinité de ces dérivés pour le dioxygène ainsi qu'une discrimination du monoxyde de carbone, l'utilisation de cette série de ligands ainsi que la synthèse d'une autre série de porphyrines à piquets quinoléine dans le cadre de la modélisation du site actif de la cytochrome c oxydase mettent en évidence une relation structure-activité totalement inattendue. Nous avons alors cherché d'une part à corréler les résultats obtenus au fonctionnement de l'enzyme et d'autre part à envisager l'étude de modèles beaucoup plus simples et efficaces à pH physiologique. Nous démontrons ainsi finalement que ni la présence du cuivre dans le site distal des modèles, ni l'utilisation d'une base axiale proximale intramoléculaire ne sont indispensables à une activité de réduction sélective du dioxygène en eau. Enfin, si l'hypothèse d'une réactivité bimétallique intermoléculaire ne peut être exclue, nous démontrons qu'il existe une réduction sélective du dioxygène en eau par un mécanisme monométallique intramoléculaire pour les complexes de fer.