Abstract FR:

Les mousses sont des objets complexes, thermodynamiquement instables en raison de l'energie de surface elevee des films qui les constituent. Leur stabilite depend beaucoup de leur constitution chimique. En effet, les molecules amphiphiles qui s'adsorbent aux interfaces modifient l'hydrodynamique, la pression de disjonction, la rheologie et la permeabilite aux gaz des films liquides. Dans le cas du champagne, les proteines joueraient un role important dans la stabilite de la mousse. Nous nous sommes donc attaches a preciser la structure et les proprietes des couches d'adsorption formees par une proteine modele (caseine ) ou par une glycoproteine du vin (invertase du raisin) en milieu hydro-alcoolique. Lors d'ecoulements, la deformation de la surface est une combinaison d'un cisaillement et d'une dilatation ; cette derniere etant preponderante dans le cas des films liquides des mousses. Nous nous sommes donc particulierement interesses aux proprietes de compression / dilatation. Ces resultats, completes par des mesures directes de structure de la couche d'adsorption (reflectivite des neutrons, ellipsometrie) ont ete interpretes en supposant que les macromolecules adsorbees se comportent comme des copolymeres multi-blocs. La theorie fournit alors au final un outil relativement simple permettant d'interpreter les mesures de module d'elasticite de gibbs et de pression de surface en termes de structure et de conformation des chaines adsorbees. Pour conforter ces interpretations, nous avons evalue les effets des conditions de solvant (teneur en ethanol de la sous-phase, temperature et salinite) sur les proprietes rheologiques des couches d'adsorption. Pour terminer, nous avons compare ces resultats avec ceux obtenus sur des vins dont la teneur en alcool a ete ajustee experimentalement. Ces etudes montrent que les solutions modeles n'ont pas les proprietes de surface du champagne malgre la presence des proteines a la surface jusqu'a 12. 5 % v/v d'ethanol.