Abstract FR:

L'atpase-ca 2 + du reticulum sarcoplasmique du muscle squelettique de lapin est une proteine membranaire qui permet la relaxation musculaire en pompant activement le ca 2 + cytoplasmique vers le reticulum. A partir de sa sequence primaire, une organisation en dix segments transmembranaires (m1-m10) relies par des petites boucles et des domaines cytoplasmiques a ete predite. Nous avons etudie trois peptides synthetiques derives de l'atpase-ca 2 +, choisis pour leur importance fonctionnelle : le peptide m6 (aa785-810) correspondant au segment transmembranaire m6, et les peptides m7-l (aa808-847) et m7-s (aa818-847) comprenant la boucle l6/7 entiere ou tronquee suivie du segment transmembranaire m7. Chaque peptide possede un seul residu w. La formation des complexes peptides/detergents (dodecylmaltoside et/ou son analogue dibrome) a ete suivie en observant des changements d'intensite de fluorescence. Les donnees montrent que le w832 des peptides m7 est a l'interface micellaire, alors que le w794 de m6 est plus enfoui dans la micelle. Les peptides m7 semblent entierement solubilises dans les micelles contrairement a m6, suggerant sa faible affinite pour les detergents. L'analyse par rmn de m6 dans des micelles de dodecylphosphocholine revele l'existence d'une region n-terminale (i788-t799) structuree en courte helice, suivie d'une region c-terminale (g801-l807) montrant aussi une propension a former une helice. Ces deux regions sont reliees par une region charniere incluant t799 et d800, des residus supposes lier le ca 2 + dans la proteine entiere. Les residus de la sequence l797-l802 font partie d'un motif de schellman, signal fort de fin d'helice, probablement forme de facon transitoire. Les peptides m6 et m7 sont sans doute des exemples de segments transmembranaires enfouis et a la surface de la proteine respectivement. La presence d'une region charniere dans m6 pourrait faciliter la participation simultanee des residus supposes lier les ca 2 + membranaires.