Abstract FR:

De nombreuses donnees experimentales suggerent qu'un veritable continuum paroi-plasmalemme-cytosquelette existerait chez les plantes. Des liens entre la paroi et le plasmalemme ont ete mis en evidence apres plasmolyse des cellules, et chez arabidopsis ces attachements paroi-plasmalemme sont dependants de peptides contenant le motif arg-gly-asp (rgd). D'autres resultats ont montre que ce peptide rgd a un effet dans la perception de la gravite, dans la multiplication cellulaire et le determinisme de la polarite. Chez les animaux, les recepteurs de la membrane plasmique les mieux caracterises reconnaissant le motif rgd, sont les integrines. Au cours de ce travail, la recherche de proteines homologues aux integrines animales a ete entreprise. Deux adnc (at. Mami et atelp1) ont ete isoles. At. Mami code une proteine cytosolique de 265 acides amines, vraisemblablement associee aux membranes mais ne presentant pas d'homologie avec les integrines animales. Atelp1 code une proteine de 623 acides amines presentant un domaine transmembranaire unique, une courte region cytoplasmique et une grande region extracellulaire. Des analyses de structure secondaire ont montre qu'atelp1 possede des analogies avec les integrines animales et atelp1 a donc ete plus particulierement etudiee. Atelp1 appartient a une famille multigenique composee d'au moins sept membres localises sur des chromosomes differents. Atelp1 est majoritairement localise sur des fractions enrichies en plasmalemme. Des experiences effectuees in vivo sur des protoplastes de tournesol permettent de preciser qu'atelp1 est une proteine integrale de la membrane plasmique de type i. Afin d'elucider le role d'atelp1, des plantes d'arabidopsis sur-exprimant (sens) ou sous-exprimant (antisens) atelp1 ont ete obtenues. A la generation t2 les transformants antisens presentent un tres faible pourcentage de germination, indiquant qu'atelp1 joue un role primordial dans les premieres etapes de la germination.