Abstract FR:

Red est une nouvelle proteine identifiee au laboratoire. Son arnm est exprime dans tous les tissus testes. Elle est caracterisee par un domaine re/d constitue de l'alternance d'un acide amine basique : l'arginine (r), et d'un acide amine acide pouvant etre un acide glutamique ou aspartique (e/d). Cette alternance de charges permet la formation d'agregats peptidiques stables, constitues de feuillets qui s'assemblent par des interactions electrostatiques (cremaillere polaire). La localisation intracellulaire de la proteine red a ete etudiee apres fusion avec la proteine fluorescente gfp. Dans les cellules transfectees, la proteine red est retrouvee dans le noyau ou elle forme des inclusions. Des experiences de co-localisation ont montre que les inclusions ne se formaient pas dans les corps nucleaires contenant la proteine pml (pods) ou dans les coiled bodies. Des inclusions sont egalement formees par des proteines mutees qui sont impliquees dans la neurodegenerescence. L'alteration de ces proteines reside dans l'allongement de leurs repetitions de glutamines. Ces repetitions presentent des proprietes d'agregation similaires a celles decrites pour le domaine re/d. Nous avons montre que les inclusions formees par l'ataxine-1 mutee etaient capables de recruter la proteine red. En microscopie confocale les inclusions formees par la proteine red apparaissent organisees. Ces inclusions se dispersent durant la mitose pour se reformer ensuite dans les cellules filles. La suppression du domaine re/d ne modifie pas les inclusions, mais les domaines coiled-coil sont necessaires pour former des inclusions organisees. La fonction de la proteine red est encore inconnue. Cependant, une interaction directe a ete demontree avec une proteine impliquee dans le metabolisme des arn pre-messagers. On peut donc emettre l'hypothese que la proteine red intervienne dans ce metabolisme.