Abstract FR:

Ce travail a porté sur l'étude des voies métaboliques utilisées par Phanerochaete chrysosporium pour dégrader les chlorophénols. Notre étude s'est focalisée sur le 3,4-dichlorophenol, un composé présent dans les effluents de blanchiment des industries papetières. Dans chaque condition de culture testée, le 3,4-dichlorophenol disparaît totalement, toutefois, le pourcentage de déchloration et la nature des métabolites formés sont différents. Le 3,4-dichlorophenol, introduit dans la culture lorsque les activités péroxydasiques sont maximales, est oxydé en 2-chloro-1,4-benzoquinone par la lignine peroxydase et la manganèse peroxydase. La disparition complète de l'organochloré s'accompagne d'un libération de 37% de chlorures. Le 3,4-dichlorophenol, introduit dans la culture avant l'inoculation, est faiblement déchloré et est biotransformé par des réactions de méthylation et d'hydroxylation en 3,4-dichloroanisole, 4,5-dichloroguaiacol et 4,5-dichlorovetrole. Dans ces conditions, les activités lignine et manganèse peroxydases ne sont pas détectées dans le surnageant de culture et une analyse par Northern-Blot a montré que le 3,4-dichlorophenol influait sur la transcription des gènes codants pour la lignine peroxydase. Le 3,4-dichlorophénol, au contact de mycélium dépourvu d'activités ligninolytiques, est hydroxylé en 4,5-dichlorocatechol qui perd ensuite vraisemblablement son aromaticité par dioxygénation avant d'être déchloré ; 80 % de chlorures ont en effet été libérés après 10 jours d'incubation. L'enzyme responsable de l'hydroxylation du 3,4-dichlorophenol, la 3,4-dichlorophénol hydroxylase, a été partiellement purifiée. Cette monooxygénase soluble fonctionne en présence de Fad et de NadPh et possède une masse moléculaire de 129000 da. La nature du groupement prosthétique de cette enzyme, différent de celui d'un cytochrome p-450, reste encore à déterminer.