Abstract FR:

Les phospholipases A2 hydrolysent la liaison ester en position 2 des phospholipides, libérant un acide gras et un lysophospholipide. Ces enzymes jouent un rôle dans la libération d'acide arachidonique et de ses métabolites. Elles interviennent dans des fonctions telles que la digestion, l'inflammation, la défense antibactérienne, le cancer ou l'athérosclérose. Au moins quinze gènes de phospholipases A2 intracellulaires et sécrétées (sPLA2) sont connus. Trois nouvelles sPLA2 de groupe II ont été clonées au cours de cette thèse. Une sPLA2 humaine de groupe III a aussi été clonée. Une sPLA2 de groupe I et cinq sPLA2 de groupe III homologues à la sPLA2 humaine de groupe III ont été clonées chez D. Melanogaster. Enfin, une sPLA2 humaine appartenant à un groupe structural nouveau (groupe XII) a été clonée. Les sPLA2 de mammifères ont une distribution tissulaire distincte. La sPLA2 de groupe IB est impliquée dans la digestion du bol alimentaire mais aussi dans d'autres fonctions. L'expression de la sPLA2 de groupe IIA augmente dans l'inflammation. La sPLA2 de groupe V semble jouer un rôle similaire à celui de la sPLA2 de groupe IIA. Les fonctions physiologiques des autres sPLA2 restent inconnues. L'utilisation de sPLA2 de venin a permis la caractérisation de deux types majeurs de récepteurs (M et N). Les sPLA2 se lient également à d'autres protéines, comme les protéoglycanes ou le facteur Xa de la coagulation, suggérant que les sPLA2 possèdent non seulement des fonctions d'enzyme mais aussi des fonctions de ligand. (. . . )