Abstract FR:

Les activités cellulaires et secrétées de la lipoprotéine lipase (LPL) ont été comparées dans différents types de cellules en culture (adipeuses, musculaires et cardiaques), traitées à l'héparine et a la cycloheximide. Une importante sous-estimation de l'activité cellulaire était systématiquement faite. Toute l'activité cellulaire de la LPL peut être déterminée après dillution en présence d'héparine des lysats cellulaires ; elle devient alors égale à l'activité mesurée dans le milieu. Nous proposons un statut d'enzyme cryptique pour la LPL : les molécules de LPL sont condensées dans un réseau, ce qui leur confère une activité strictement potentielle. L’existence d'un important réservoir de précurseur inactif, activé lors de la sécrétion, peut être exclue. L’insuline est susceptible de moduler à très court terme et à concentration physiologique la sécrétion de la LPL dans les cellules adipeuses en culture. Cette modulation est indépendante de la synthèse protéique. L’hormone induit la mobilisation rapide de la LPL à partir d'un réservoir intracellulaire. Dans les préadipocytes de la lignée OB1771, l'hormone somatotrope (GH) régule l'expression du gène LPL. L’exposition des cellules à GH conduit très rapidement à l'augmentation parallèle des ARNM, de la protéine et de l'activité LPL. Les effets de GH sont réversibles et prennent place à un niveau transcriptionnel. La transduction du signal induit par GH est médiée en partie par l'activation de la protéine kinase C et par une voie indépendante de la protéine kinase C. La stimulation de l'expression du gène LPL est inhibée par des facteurs sériques