Abstract FR:

Les proteines fer-soufre sont des molecules ubiquitaires, impliquees dans les principaux processus fondamentaux necessaires a la vie tels que la photosynthese, la fixation d'azote ou la reduction de l'hydrogene. L'interet de leur etude ne se limite pas seulement a leur propre caracterisation et a la comprehension de leur fonctionnement, car elles servent egalement de modeles pour des domaines homologues dans de nombreux complexes enzymatiques, comme le photosysteme i. Cette these combine les performances de la resonance magnetique et celles de la mutagenese dirigee dans l'etude de plusieurs proteines fer-soufre. Cette approche nous a permis d'etablir par rmn 1h les elements de structure secondaire et l'allure globale du repliement du fragment n-terminal de l'hydrogenase a fer i de c. Pasteurianum, renfermant un centre 2fe-2s et de montrer sa similitude avec les structures tertiaires des ferredoxines 2fe-2s de type plante. Lors de la reduction de ce centre 2fe-2s, nous avons pu observer sa conversion en un centre 4fe-4s 2 +. Notre etude de l'auto-echange electronique de la rubredoxine de c. Pasteurianum presente la premiere mesure systematique et precise de constantes de vitesses d'auto-echange pour une proteine fe-s. Nous avons identifie la region de la proteine impliquee au site d'interaction et nous avons interprete nos resultats cinetiques avec un modele elabore permettant de rendre compte des interactions electrostatiques entre biomolecules. L'etude rmn 1h de la ferredoxine 24fe-4s de c. Vinosum a permis d'attribuer les deux potentiels redox, differant de 200 mv dans un cas unique parmi les systemes bien caracterises, a chacun des clusters identifies sur la structure de la proteine. De plus, le transfert electronique intramoleculaire (entre les deux clusters d'une molecule) a ete caracterise en detail et il nous a permis de proposer les premieres estimations de l'energie de reorganisation et du couplage electronique pour une proteine fer-soufre.