Abstract FR:

Nous avons purifié jusqu’à homogénéité deux facteurs de croissance issus du cerveau humain, h-aFGF et h-bFGF. Leurs compositions en acides aminés, ainsi que la séquence N-terminale du h-aFGF, ont été déterminées. L’optimisation des conditions d’extraction et de purification des deux facteurs a permis de porter les rendements d’unités d’activité biologique finale récupérées de 30 à 80% par ajout de surfactant. Des études de la stabilité des facteurs h-FGFs ont permis de mettre en évidence : - l’importance de l’ion Zn++ pour l’activité biologique, - l’existence d’une protéine potentialisatrice de l’activité biologique de deux facteurs. Cette protéine a été purifiée jusqu’à homogénéité et sa composition en acides aminés déterminée. L’interaction h-FGFs-héparine a été étudiée par : - comparaison des propriétés chromatographiques de l’Heparin-Sepharose et de polymères « Heparin-like » pour la purification des facteurs h-FGFs ; - mise en évidence de l’effet potentialisateur de l’héparine sur la stimulation de cellules non vasculaires par le h-aFGF.