Abstract FR:

Le collagene est le constituant majeur de toutes les proteines des organismes vertebres. Son role principal est de contenir ainsi que de servir de support et d'intercalaire pour les tissus. Cette fonction, essentiellement structurale du collagene, est principalement due a la resistance mecanique des fibres de collagene et est assuree grace a une conformation moleculaire unique tres reguliere au niveau de la sequence d'acides amines ou l'on retrouve une tres grande regularite dans la distribution des residus. Il en resulte un alignement specifique lors de l'assemblage extracellulaire et qui possede un caractere cristallin evident lors des experiences de diffraction. Le rayonnement synchrotron est de plus en plus utilise pour des etudes structurales de molecules d'interet biologique et plus particulierement des fibres comme les tendons. Le but principal de ce travail a ete de collecter des donnees quantitatives (c. A. D. Des facteurs de structures) des fibres de collagene du tendon afin de permettre une etude structurale a basse resolution et d'elucider le probleme de l'empilement des molecules dans les domaines ordonnes des molecules de collagene. La methode du remplacement isomorphe par des atomes lourds a ete testee et montre la presence des derives lourds. Une mesure par diffraction aux petits angles a donne une taille moyenne des domaines cristallins selon l'axe de la fibre de 1 micron environ. Differents modeles d'empilement ont ete testes et les cliches de diffraction calcules pour valider la structure secondaire en triple helice ainsi que les modes d'empilement possibles