Abstract FR:

Le lactose perméase d’E. Coli est une protéine membranaire qui catalyse le transport actif du lactose en symport avec un proton. Le travail présenté ici comporte deux parties distinctes correspondant à des thèmes utilisant tous deux le lactose perméase comme système expérimental. La théorie chimiosmotique, dans sa formation initiale (dite délocalisée), est en contradiction, au moins apparente, avec un certain nombre de tests expérimentaux. Parmi ceux-ci, ceux qui traitent des relations flux-force sont les plus contraignants. La validité de ce test a néanmoins été remise en cause récemment dans un cas particulier. Nous examinons d’abord, au plan théorique, le bien-fondé de cette critique. Au plan expérimental, l’étude des relations flux-force en bioénergétique a jusqu’ici concerné uniquement la phosphorylation oxydative et phosphorylation, il n’existe pas de relation unique entre le flux (ici vitesse de transport du lactose catalysé par le lactose perméase) ou accumulation d’une part, et force (force promotrice) d’autre part. Ce résultat est compatible avec un mécanisme chimiosmotique localisé. Nous avons mis en évidence un phénomène d’inactivation du lactose perméase in vivo (dans la membrane). Les caractéristiques au niveau de la perméase ainsi que les conditions de cette inactivation sont décrites. On montre en particulier que ce phénomène met en jeu l’activité de la chaine respiratoire d’E. Coli et certaines protéases. L’inactivation du lactose perméase pourrait refléter un mécanisme physiologique