Abstract FR:

La realisation de mesures d'aimantation a saturation est, dans le cas des proteines a site actif binucleaire a fer non heminique ou a manganese, source d'informations structurales. En effet, de telles mesures permettent de determiner l'interaction d'echange j entre les ions du site actif, parametre qui est correle avec la nature des ligands pontant le site. Au cours de ce travail, nous decrivons tout d'abord le protocole a suivre pour realiser de telles mesures. Nous appliquons ensuite ce protocole a deux proteines a site actif binucleaire a fer non heminique: la ribonucleotide reductase de souris et la methane monoxygenase de methyloccocus capsulatus et a une proteine a site actif binucleaire a manganese: la catalase de thermus thermophilus. Comme attendu, la nature des ligands pontant le site actif de ces proteines est precisee grace a la determination de l'interaction d'echange j entre les ions du site. Mais, dans le cas des sites a fe#2#+ et surtout a mn#3#+, l'evaluation du parametre d'ecart en champ nul axial d associe a chaque ion du site permet d'obtenir des informations structurales supplementaires. Des mesures d'aimantation a saturation sont en outre utilisees pour caracteriser, en complement avec la rmn, les proprietes magnetiques d'analogues synthetiques a valence mixte des proteines a site actif binucleaire a fer non heminique