Abstract FR:

La dernière étape de la biosynthèse du paf-acéther (acétylation du précurseur lyso paf-acéther) est réalisée par une acétylCaA:aoétyltransférase. L'activité de cet enzyme est augmentée lors de la stimulation cellulaire par le biais d'une phosphorylation. Nous avons cherché dans les neutrophiles humains si une protéine kinase C (PKC) pouvait être impliquée dans ce mécanisme. Plusieurs arguments appuient cette hypothèse, notamment le Phorbol-Myristate-Acétate (un activateur direct des PKC) induit l'activation de l'acétyltransférase et la production de paf- et de lyso paf-acéther, de même que l'aléoyl-acétyl-glycérol (un activateur physiologique des PKC). Certains paramètres influencent fortement le mécanisme de libération du paf-acéther dans le milieu extracellulaire. Une augmentation de la concentration cellulaire ou une diminution du pH empêche la libération, sans modifier la quantité de paf-acéther associé aux cellules. Une partie du médiateur associé aux cellules est exposée à la surface externe des neutrophiles où il peut activer des cellules voisines par contact direct cellule à cellule. En accord avec ce dernier résultat, nous avons mis en évidence à la surface des neutrophiles la présence de sites de fixation spécifiques du paf- et du lyso paf-acéther, régulables par des faibles concentrations de ligand