Abstract FR:

Les transitions de dénaturation-renaturation l'équilibre, induites par le chlorure de guanidinium de l’α1 antiprotéase humaine active ou protéolysée, de l'élastase pancréatique porcine et de leur complexe covalent ont été étudiées par trois méthodes spectroscopiques: émission de fluorescence, spectrophotométrie de différence d'absorption dans l'ultra-violet et dichroïsme circulaire. La réversibilité de la dénaturation a également été étudiée par mesure du pouvoir inhibiteur de l’α1, antiprotéase ou par le retour des propriétés antigéniques. Des formes intermédiaires correspondant à des modifications conformationnelles intervenant dans la région contenant les résidus de tryptophane ont été mis en évidence avec l’α1, antiprotéase active ou protéolysée. De plus, la forme protéolysée de l'inhibiteur est stabilisée vis-à-vis du dénaturant par rapport à forme active. Dans le complexe, le comportement de l’α1 antiprotéase est comparable à celui de la forme protéolysée et la stabilité conformationnelle de l’élastase semble diminuée par rapport à celle de la proteine libre.