Abstract FR:

Ce travail présente de nouvelles méthodes pour extraire des informations structurales à partir d'une séquence en acides aminés et l'application de ces méthodes à la modélisation des protéines. Nous avons mis au point un algorithme d'alignement multiple pour des séquences protéiques basé sur l'algorithme de Needleman et Wunsch, mais qui n'est pas limité par le nombre et la taille des séquences protéiques à aligner. Nous avons développé une méthode de prédiction des structures secondaires, la Méthode des Homologues, basée sur les similarités entre peptides, qui prédit correctement 63% des résidus d'acides aminés, pour trois états. Cette méthode prédit correctement 87% des résidus d'une protéine homologue avec une protéine de la base de données. Nous avons utilisé un modèle simplifié de la chaîne polypeptique pour déterminer les limites des calculs par minimisation de l'énergie. Nous avons appliqué ces techniques à la modélisation des protéines de choc thermique (HSP90), du domaine liant l'ADN des protéines régulatrices FixK et Fnr et du domaine liant l'hème de la nitrate réductase de tabac.