Abstract FR:

L'arginine kinase extraite du muscle de Homarus vulgaris catalyse la réaction de phosphorylation du groupement guanidinium de l'arginine. Cette protéine est analogue sur le plan fonctionnel à la créatine kinase du muscle des Vertébrés. La phospho-arginine joue le rôle de réserve énergétique immédiatement mobilisable, fournissant l'ATP nécessaire à la contraction musculaire. Dans cette thèse sur l'étude cristallographique de cette phosphotransférase, sont présentés la collection et le traitement des données de diffraction à basse ct moyenne résolution puis l'estimation des phases des facteurs de structure par la méthode des remplacements isomorphes multiples. Les données à basse résolution ont permis de définir l'enveloppe moléculaire et d'amorcer le processus d'amélioration des phases par modification de la densité électronique avec extension conjointe de la résolution de 6 à 3Å. Cette méthode est fondée essentiellement sur le nivellement de la densité dans la région occupée par le solvant. L'enveloppe moléculaire est compatible avec les données de variation de contraste enregistrées à très basse résolution. Un modèle préliminaire du tracé de la chaîne polypeptidique est présenté.