Abstract EN:

Le rôle de la créatine kinase myofibrillaire (MM-CK) a été étudié sur des fibres "pelées" de coeur de rat dont les membranes ont été solubilisées par le triton X100. La relation force-ca++ montre que la sensibilité de la est altérée par les métabolites des réactions de la myosine -ATPase (M-ATPase) et de la MM-CK comme le phosphate inorganique (Pi), la phosphocréatine (PCr) et l’ADP. Par contre, elle n'est modifiée ni par l’ischémie ni par l'hypertrophie. Ces études montrent que contraction au ca++ dépend aussi de la vitesse du cycle des ponts actomyosine. Les réponses transitoires de la tension aux étirements rapides du muscle permettent d'étudier la cinétique des ponts, actomyosine. Les variations du Pi, de la PCr et de l'ADP modifient cette cinétique. Ces réponses de la tension sont 6plement ralenties dans les muscles provenant de cœur de rat hypertrophiés après une surcharge de pression. Ce résultat est en accord avec les changements isoenzymiques de la myosine. La tension de rigor a été étudiée en fonction de la concentration MgATP. L'addition de la PCr facilite relaxation la tension de rigor induite par le MgATP. Facilitation (i. E. , efficacité de la MM-CK) est altérée par Pi mais non par l'hypertrophie ou par l'ischémie. Ces résultats montrent le rôle de la créatine kinase dans la contraction et suggèrent un couplage fonctionnel entre la M-ATPase et la MM-CK. De plus, l'efficacité de la MM-CK est préservée pendant l'hypertrophie et l'ischémie aigue.