Abstract FR:

Les proprietes thermodynamiques et la reactivite antigene-anticorps d'immunoglobulines g humaines polyclonales adsorbees sur la silice ont ete etudiees par deux methodes complementaires: le radiomarquage des proteines a l'iode 125 et la reflectometrie a balayage angulaire. Les cinetiques d'adsorption montrent, d'une part l'atteinte d'un equilibre thermodynamique reel entre surface et solution, meme a de tres faibles concentrations (410##4-310##2 mg. Ml##1), et d'autre part une concentration interfaciale maximale en igg egale a 1,1 microgramme par cm#2 pour des concentrations de 0,03 a 0,37 mg. Ml##1. Un ajustement par une somme de deux exponentielles permet de decrire quantitativement l'ensemble des cinetiques de desorption, faisant ainsi apparaitre l'existence de deux etats d'adsorption b et c correspondant a des igg faiblement (b) et fortement (c) ancres en surface. De plus, il apparait que le mecanisme de desorption est de type cooperatif, c'est-a-dire impliquant un role actif des proteines en solution. L'immunoreactivite des igg vis-a-vis de l'igy, anticorps correspondant, a ete testee apres adsorption des immunoglobulines g, soit directement sur la surface nue, soit par echange avec de l'albumine preadsorbee. Une reaction mole a mole entre igg et igy est observee dans le premier cas (adsorption directe). Par contre, aucune reaction n'est observee pour une adsorption d'igg par echange. Ce dernier resultat peut s'expliquer par une denaturation des sites specifiques due au phenomene de l'echange