Abstract FR:

Les monooxygenases a cytochrome p-450 impliquees chez les plantes dans des voies metaboliques importantes sont des complexes multi-enzymatiques membranaires composes d'une hemoproteine, le cytochrome p-450, et d'une flavoproteine a fad et fmn, nadph cytochrome p-450 reductase (cpr). La cpr de microsomes de tubercule de topinambour est resolue en trois formes proteiques par chromatographie sur colonne de 2,5 adp-sepharose, de rouge procion-aragose et de concanavaline a-sepharose. Alors qu'elles se differencient par leur masse molaire apparente, 80, 82 et 84 kda, la nature n-glycosylee de la forme de 84 kda et la caractere inductible de la forme de 80 kda, ces trois proteines reconstituent une activite de monooxygenases en presence de phospholipides et de cytochrome p-450. L'utilisation d'anticorps monoclonaux confirme la parente deja mise en evidence par les anticorps plyclonaux et demontre que l'antigenicite des trois proteines est elevee dans les domaines de fixation de fmn et des substrats, et, hors des domaines lies a l'activite enzymatique. La selection d'adnc partiels, htr1 et htr3 codant pour des cpr de tubercule de topinambour a permis d'identifier les transcrits correspondants: reconnus par htr1, presents dans le tubercule au repos, et d'une taille de 2,4 kb environ, ces arn coderaient pour les formes de 82 kda et 84 kda induits par la blessure et l'aeration des tissus, reconnus par htr3, d'une taille de 2,6 kb environ, ces autres transcrits coderaient pour la forme de 80 kda. Le polymorphisme des cpr est etabli au niveau des proteines et des transcrits. Mis en evidence dans le tubercule de topinambour, il existe egalement chez d'autres plantes. Les cpr des vegetaux superieurs codes par une famille multigenique se distinguent ainsi des cpr des microorganismes et des animaux