Abstract FR:

Une adp-ribose transferase a ete purifiee a partir de mrnp libres du cytoplasme de plasmocytomes de souris et de cerveau de rat. Cette enzyme presente un poids moleculaire apparent de 116 kda et est reconnue par les anticorps developpes contre la parp nucleaire. L'enzyme cytoplasmique a un km et une vmax differents de ceux de l'enzyme nucleaire. Contrairement a la parp nucleaire, l'enzyme cytoplasmique est totalement independante de l'adn, n'est pas activee par celui-ci et est active en presence de dnase. Nous avons mis en evidence une adp-ribosylation des neurofilaments in vitro et in situ dans les neurones permeabilises de cerveau de rat. La sous-unite nf-m est majoritairement adp-ribosylee. L'adp-ribosylation modifie la capacite des neurofilaments a etre phosphoryles in vitro par une proteine kinase ampc dependante. Nous avons egalement montre une adp-ribosylation in vitro de la tubuline sous forme de dimeres, de map-2 et de tau. Le role de l'adp-ribose transferase cytoplasmique associee aux mrnp libres dans les phenomenes cellulaires impliquant le cytosquelette et sa dynamique est discutee