Abstract FR:

Chez escherichia coli, des proteines transmembranaires sont transportees vers la membrane cytoplasmique par la voie du srp (signal recognition particle). Ce transport est regule par deux gtpases : srp et son recepteur ftsy. La formation d'un complexe entre ces deux proteines est une etappe necessaire au transport et depend de la fixation du gtp sur chacune des proteines. L'hydrolyse du gtp et necessaire pour la dissociation du complexe. On demontre une interaction directe entre ftsy et des vesicules composees par des lipides anioniques qui stimule fortement l'hydrolyse du gtp par ftsy. Le site de fixation des lipides a ete identifie au niveau de l'extremite amino terminale de ftsy. Ftsy et srp s'activent mutuellement en tant que proteines activatrices de gtpase (gtpase activating proteins). La fixation de ftsy sur des vesicules lipidiques est necessaire pour cette stimulation. Les resultats suggerent un modele modifie du cycle gtpasique de srp et ftsy incluant l'interaction avec des vesicules lipidiques. Un modele de la stimulation de l'hydrolyse du gtp par deux arginines strictement conservees est propose. La mutation de ces arginines a demontre leur participation dans l'hydrolyse du gtp. Les resultats suggerent un mecanisme d'activation different de celui observe pour p21ras-rasgap. Le clonage, la purification, la cristallisation et la determination de la structure du domaine gtpasique du srp de rhodovulum sulfidophilum sont presentes. La proteine contient des sequences inhabituelles de liaison du gtp.