Abstract FR:

Nous avons montre que la proteine anti-apoptotique bcl-2 est co-immunoprecipitee avec la lectine cbp70 (specificite de reconnaissance pour les residus de n-acetylglucosamine ou glcnac), dans les mitochondries des cellules hl60. Une interaction de type proteine-proteine ou glycoproteine-lectine peut s'etablir entre les deux proteines. Des experiences d'interaction d'un extrait proteique de cellules hl60 avec des lectines vegetales immobilisees et lectinoempreinte, montrent que la proteine bcl-2 est reconnue par la lectine succinyl-wga, specifique des residus de o-glcnac. Une reaction enzymatique a l'aide de galactosyltransferase, qui transfere des residus de galactose uniquement sur les residus de glcnac terminaux portes par les glycoproteines, apres immunoprecipitation a l'aide d'anticorps anti-bcl-2, ne permet pas de mettre en evidence la proteine sous forme glycosylee. La proteine bcl-2 ne serait pas glycosylee mais retenue sur des billes de succinyl-wga-agarose par l'intermediaire d'un partenaire glycosyle. Une reaction de galactosylation, sur la fraction eluee des billes de succinyl-wga-agarose par le glcnac, revele une bande proteique de masse moleculaire apparente de 70 kda. Cette meme bande est observee a l'aide de serum de lapin dirige contre la cbp70, proteine glycosylee et possedant des residus de glcnac terminaux. Bcl-2 participerait a des complexes multiproteiques comprenant la cbp70, qui interagit specifiquement avec la succinyl-wga. La proteine prion cellulaire (prpc) est colocalisee avec la cbp70 dans le noyau des cellules nb4. Nous avons montre que la prpc interagit egalement avec la cbp70, par une interaction de type glycoproteine-lectine. La mise en evidence de ligands de la lectine cbp70 aussi differents que bcl-2 dans le cytoplasme et que la prpc dans le noyau nous permet d'emettre l'hypothese suivante : la cbp70 pourrait agir en tant que molecule chaperonne dans le but de i) proteger la proteine bcl-2 de la degradation proteolytique en l'incluant au sein de complexes multiproteiques qui faciliteraient son transport dans les membranes (mitochondries, reticulum endoplasmique, enveloppe nucleaire) et/ou de ii) prevenir la conversion de la prpc dans sa forme pathologique scrapie prpsc en la transportant dans le compartiment nucleaire.