Abstract FR:

L'implication de l'antigene kel1 dans diverses conditions hemolytiques d'origine immune (anemies hemolytiques du nouveau-ne; anemie hemolytiques auto-immunes) et non immune (syndrome mcleod), temoigne de son importance majeure en transfusion sanguine et en medecine clinique. A l'aide d'un anticorps monoclonal humain anti-kel1, nous avons determine la densite antigenique kel1 a la surface des hematies kel:1,-2; kel:1,2 ge:2,3 et kel:1,2 ge:2,-3. Les etudes biochimiques nous ont montre que cet antigene, comme tous les autres du systeme kel, est porte par un polypeptide transmembranaire de 93 kda, faiblement glycosyle et associe par un pont thiol a un composant membranaire de 32-35 kda. L'analyse par cartographie mono- et bi-dimensionnelle des principaux iodopeptides proteolytiques de la bande 3 et de la glycoproteine kel, nous a revele que celles-ci sont totalement differentes. L'immunisation de souris par la glycoproteine kel purifiee, nous a permis de selectionner quatre clones secreteurs d'anticorps (5a11, 5a7, 5f2 et 7f6). Les etudes biochimiques a l'aide de ces anticorps, nous ont revele que le polypeptide de 93 kda initialement identifie est present au niveau des hematies de phenotype commun, reduit d'environ 50% au niveau des hematies mcleod et ge:-2,-3, et absent des hematies kel#n#u#l et des globules blancs (granulocytes, monocytes, lymphocytes, plaquettes). L'etude de la glycoproteine kel au niveau des hematies de differentes especes, nous a montre que cette glycoproteine (93 kda) est specifique des hematies humaines. Le test d'inhibition-competition des differents anticorps monoclonaux murins a confirme que nous disposions d'au moins trois anticorps monoclonaux murins differents. A partir de nos resultats et de ceux publies par d'autres equipes, nous suggerons un modele rendant compte du complexe kel-kx et eventuellement de son role dans la morphologie des hematies comme en temoignent les sujets mcleod et leach