Abstract FR:

Une toxine glycoproteique de masse molaire 63 kd a ete isolee a l'etat pur. Nous l'avons appelee bolesatine. C'est une proteine monomerique glycosylee par des residus mannoses formee de 567 acides amines et possedant un pont disulfure intrachaine. Son phi basique est de 8,3. La dl#5#0 (24h) per os est de 3,3 mg/kg de souris. La bolesatine inhibe la synthese des proteines dans des systemes acellulaires (systeme du germe de ble, du lysat de reticulocytes de lapin et le systeme poly (u)dependant) mais aussi cellulaires (cellules renales de chien: madin darby canine kidney cells (cellules mdck) et cellules tumorales de foie de rat: hepatoma tissue culture cells (cellules htc). Elle exerce sa cytotoxicite par une inhibition de l'etape d'elongation de la synthese proteique. Nous avons demontre qu'aucun element du complexe ribosomique (arns et proteines ribosomiques) n'est la cible de la bolesatine. Mais le mecanisme d'action moleculaire de l'inhibition de la synthese proteique reste a elucider. La bolesatine possede les proprietes lectiniques d'agglutination de cellules hematies (sans specificite de groupe sanguin) et plaquettes et d'activite mitogene sur les lymphocytes humains. Son action est specifique des lymphocytes t. Elle induit la secretion d'interleukines-1 et d'interleukines-2. In vivo, l'etude de distribution tissulaire a montre que la majeure partie de la bolesatine donnee per os, est eliminee dans les urines et les feces, mais qu'il s'en retrouve egalement dans le foie et les reins. Elle entraine une hepatonephrite comme nous avons pu le demontrer par des analyses de microscopie electronique (foie), des analyses de parametres seriques et par la forte inhibition de la synthese proteique qu'elle induit au niveau du foie et des reins