Abstract FR:

La phase endoerythrocytaire du paludisme debute par une etape de reconnaissance entre le globule rouge humain et le merozoite de p. Falciparum (agent du paludisme humain mortel). La nature des molecules impliquees au cours de cette phase a fait l'objet de multiples travaux contradictoires. Les neoglycoproteines constituees de serum albumine bovine (sab) substituee par des oses connus ont permis de montrer en microscopie a fluorescence et en microscopie electronique, que la surface et l'extremite apicale des merozoites presentent des recepteurs specifiques de residus n-acetyl-glucosaminyls. Les neoglycoproteines biotinylees appliquees sur des electrotransferts de proteines parasitaires puis revelees avec le systeme streptavidine-peroxydase ont permis l'identification de trois proteines de type lectines affines de la n-acetyl-glucosamine et de masse moleculaire 120, 83 et 45 kda. La chromatographie d'affinite sur colonne aca 22-thio-glcnac d'un extrait de proteines parasitaires marquees a la methionine #3#5s a confirme l'origine parasitaire de ces trois recepteurs. Un anticorps polyclonal anti-pf 83 a ete prepare chez un lapin. En immunofluorescence indirecte, cet anticorps montre un marquage similaire a celui obtenu avec la sab-glcnac fluorescente. La lectine pf 83 est capable de se lier aux deux glycoproteines majeures de la surface du globule rouge humain: la bande 3 (canal ionique) et le fragment chymotrypsique terminal de la glycophorine a. Le traitement de la bande iii a la n-glycanase inhibe l'interaction entre la lectine pf 83 et la bande 3, confirmant le caractere lectinique de cette interaction. Ainsi, pour la premiere fois l'existence d'une lectine pf 83 specifique des residus n-acetyl-glucosaminyls est decrite a la surface des merozoites de p. Falciparum. Cette lectine pourrait assurer le premier element stable d'une serie de molecules de reconnaissance qui presenterait par ailleurs une heterogeneite selon les souches geographiques. La dissection des unites di-, tri-ou tetrasaccharidiques des chaines glycanniques de la bande 3 et/ou des glycophorines pourrait permettre l'elaboration de neoglycoproteines de 2eme generation susceptibles de se complexer a la lectine