Abstract FR:

Les protéines de la famille Mob1-Phocéine sont retrouvées dans toutes les cellules eucaryotes. Chez la levure, ces protéines sont des sous-unités régulatrices des protéines kinases NDR (Nuclear Dbf2 Related) impliquées dans le contrôle du cycle cellulaire. Leur fonction biologique est actuellement peu décrite. Dans ce travail, nous présentons la structure en solution de la protéine Mob1 de Xenopus laevis résolue par RMN hétéronucléaire multidimensionelle. La structure présente un repliement constitué d'un faisceau de quatre hélices central lévogyre, d'une hélice de liaison, de deux petites hélices flanquantes et d'une longue boucle flexible. La structure et des études par spéctrométrie de flamme ont permis de mettre en évidence un site de liaison au zinc. L'observation des changements des déplacements chimiques après addition d'un peptide représentant la région basique du domaine régulateur N-terminal de la kinase NDR ont permis d'identifier et de localiser une interaction spécifique entre la protéine Mob1 et la kinase. Nos données suggèrent que la kinase NDR est l'homologue fonctionnel de Dbf2 dans les cellules animales et contribue à la compréhension de la fonction moléculaire des protéines Mob1.