Abstract FR:

L'etude des relations existantes entre la structure des toxines de scorpions anti-nsectes et leur fonction s'est faite selon deux approches, la comparaison de sequences et des modifications chimiques, et les structures secondaires (dichroisme circulaire). Deux toxines de scorpions agissant uniquement sur les insectes, aah it1 et aah it2, ont ete purifiees a partir du venin de scorpions androctonus australis hector collectes dans l'oasis de tozeur en tunisie. La structure primaire de ces deux proteines a ete determinee et revele une forte homologie de sequence entre elles. Les acides amines basiques de aah it1 ont ete modifies chimiquement de maniere selective. Six derives ont pu etre isoles, identifies et leur proprietes pharmacologiques etudiees. Les lysines 28 et 51 s'averent etre importantes pour la toxicite de ces proteines. Une etude par dichroisme circulaire a permis de constater les homologies conformationnelles de ces deux toxines. Le pourcentage des differentes structures secondaires presentes dans aah it2 a pu etre estime grace a l'analyse du spectre dichroique assistee par ordinateur et montre la presence d'une helice supplementaire par rapport aux toxines de scorpions anti-mammiferes. Trois toxines de scorpions, l'une etant active sur les mammiferes (css ii), l'autre active sur les insectes (aah it2) et enfin la derniere a la fois active sur les mammiferes et les insectes (ts vii) ont ete etudiees et comparees par dichroisme circulaire. Leur flexibilite a ete evaluee par l'amplitude des modifications de leurs structures secondaires, lorsque l'hydrophobicite du milieu est changee. Il apparait que le caractere non specifique d'une de ces toxines est associe a une plus grande flexibilite comparee aux deux autres, plus specifiques dans leur cible pharmacologique, mais egalement plus rigides. La specificite des toxines anti-insectes serait liee a la presence d'une helice