Abstract FR:

Cette etude par cristallographie de rayons x d'une forme cristalline monoclinique (c2) de la neurotoxine du scorpion androctonus australis hector, a 2,5 a de resolution, permet de proposer un modele moleculaire tridimensionnel rendant compte des proprietes biochimiques de cette proteine. Le phasage des facteurs dee structure est obtenu par la methode du remplacement moleculaire, a partir du modele affine de la neurotoxine ii orthorhombique. Conformement au diagramme d'etat de la molecule en solution, un changement conformationnel est mis en evidence entre ph neutre et ph basique. Apres l'affinement cristallographique du modele moleculaire jusqu'a un facteur r=0,176, une discussion est engagee, impliquant les principales modifications structurales observees entre les deux formes cristallines, l'accessibilite au solvant des diverses parties de la proteine, et les interactions intermoleculaires dans le cristal. Des conclusions sur les relations structure-activite de la proteine terminent notre travail