Abstract FR:

L'objectif de ce travail est de rechercher une methode permettant de caracteriser la selectivite d'une membrane d'ultrafiltration. Pour cela, il est necessaire de s'affranchir de la polarisation de concentration, du colmatage et des interactions ioniques qui modifient le transfert de matiere. Si le colmatage et la polarisation de concentration ont donne lieu a de nombreuses etudes, peu de travaux concernent le role des interactions ioniques qui peuvent avoir des consequences importantes sur l'effet tamis. Une etude preliminaire en fonction de la force ionique est realisee pour suivre la cinetique d'apparition d'agregats proteiques afin de prendre en compte leur role dans le colmatage. Le suivi du transfert de solvant et du solute au cours du temps pour diverses proteines et differents seuils de coupure indique un colmatage accru par les forces ioniques elevees qui favorisent la denaturation des proteines. Les effets de la force ionique sur la retention sont etudies en faisant abstraction temporairement du colmatage. Au ph de l'experience, les membranes et les proteines sont chargees negativement; l'influence des interactions ioniques repulsives est traduite par l'intermediaire d'une longueur d'interaction qui s'ajoute au rayon de la molecule et se retranche au rayon du pore pour former une loi de tamisage modifiee. Cette distance depend principalement de la longueur de debye et donc de la force ionique. L'ensemble de ces resultats a permis de definir les conditions operatoires minimisant ces effets secondaires pour que les selectivites dependent essentiellement de la structure poreuse des membranes comme en chromatographie d'exclusion sterique. Une analogie entre cette technique et l'ultrafiltration est propose et mise a profit pour comparer d'une part les modes de selectivite des membranes et des gels chromatographiques et d'autre part leurs selectivites vis-a-vis de dextrans et de proteines. A masse molaire egale, les differences de selectivite observees pour ces deux composes sont identiques dans les deux procedes. L'application a l'ultrafiltration du volume hydrodynamique des macromolecules utilise a la place de la masse molaire permet d'obtenir comme en chromatographie des courbes de selectivite independantes du type de molecule. Ce resultat concernant uniquement trois proteines reste a generaliser