Abstract FR:

Comprendre la relation structure - dynamique - fonction dans le cas des proteines est essentiel. Mais peu de techniques experimentales permettent d'acceder a la connaissance des mouvements internes rapides des macromolecules biologiques. A l'aide de la diffusion de neutrons nous avons pu etudier pour deux proteines la dynamique de reorientations des chaines laterales et du squelette polypeptidique, que nous avons etudiee en fonction de l'environnement : eau ou detergent et de la temperature. L'apport de la simulation par dynamique moleculaire, essentiel pour completer et interpreter les donnees experimentales, nous permet d'evaluer les differentes contributions de l'ensemble de la structure de la proteines a la dynamique globale. Nous constatons que le squelette polypeptidique presente une relaxation comparable en energie a la relaxation des chaines laterales. De plus nous montrons que la dynamique des proteines ne peut se comprendre qu'en terme de distribution de temps de relaxation.